콜라겐 I, 알파 사슬 (98-110) (33-12-7) 물리적 및 화학적 특성
콜라겐 I, 알파 사슬 (98-110)
분석법 개발, 효소학 연구 및 펩타이드 연구개발용 동결건조 조각으로 제공되는 합성 콜라겐 유래 펩타이드(잔기 98–110)입니다.
| CAS 번호 | 33-12-7 |
| 분류 | 콜라겐 유래 펩타이드 |
| 일반 형태 | 동결건조 분말 |
| 일반 등급 | EP |
콜라겐 I, 알파 사슬 (98–110)은 타입 I 콜라겐 α-사슬의 N-말단 영역에서 유래한 합성 펩타이드 조각입니다. 구조적으로는 콜라겐 서열 특유의 Gly–X–Y 모티프를 갖는 짧은 콜라겐 유래 펩타이드이며, 보고된 서열은 Gly–Leu–Hyp–Gly–Nle–Lys–Gly–His–Arg–Gly–Phe–Ser–Gly입니다. 하이드록시프롤린(Hyp)과 높은 글리신 함량의 존재는 콜라겐 유사 국소 구조와 일치하며, 염기성 잔기(Lys, Arg, His)와 소수성 잔기 대체체(노르류신, Nle)의 포함이 혼합된 극성–비극성 측쇄 패턴을 형성하여 효소 인식과 수용액 내 거동을 조절합니다.
전자적, 물리화학적으로 이 펩타이드는 고도로 극성이며 수소 결합이 풍부합니다. 계산된 지표는 매우 큰 위상 극성 표면적(TPSA)과 수많은 수소 결합 공여체 및 수용체를 나타냅니다. 계산된 분배 지표(XLogP)는 강한 음수로 나타나 낮은 지용성과 전형적 수용액 조건에서의 높은 물용성을 반영합니다. 펩타이드는 유연하며(회전 가능한 결합 수 다수) 크기와 입체적 자유도가 충분하여 일상적인 저분자 입체 이성질체 생성이 불가능합니다. 이 유연성과 극성 잔기의 밀집된 배열은 수동적 막 투과보다는 콜라겐 가공 효소 및 샤페론과의 상호작용에 유리합니다.
기능적으로 이 서열은 생화학적 분석에서 인간 프로콜라겐 라이실 하이드록실라제의 합성 기질로 사용됩니다; 방사성 표지(삼중수소) 펩타이드 변형체가 효소 및 기전 연구에 보고되어 일부 시료는 동위 원소 표지를 포함합니다. 이 펩타이드의 물리생물학적 특성과 효소 기질 역할은 콜라겐 번역 후 변형 및 효소 동력학 연구에 응용됩니다. 이 물질의 일반적인 상업 등급에는 EP가 포함됩니다.
분자 개요
분자량 및 조성
- 분자식: \(C_{57}H_{91}N_{19}O_{16}\)
- 분자량: 1302.5 (보고된 수치)
- 정확한 질량 / 단일 동위원소 질량: 1301.70556639 (보고된 수치)
- 중원자 수: 92
- 동위원소 원자 수: 2
- 서열 (보고된): Gly-Leu-Hyp-Gly-Nle-Lys-Gly-His-Arg-Gly-Phe-Ser-Gly
이 값들은 중간 길이 펩타이드(분자량 약 1.3 kDa)임을 나타내며, 콜라겐 유래 조각의 전형적 조성인 빈번한 글리신 잔기, 하이드록실화된 프롤린, 염기성 측쇄 및 극성과 소수성 측쇄의 혼합 조성을 포함합니다. 보고된 동위원소 수 2는 일부 시료의 실험실 동위 원소 표지와 일치합니다.
전하, 극성 및 LogP
- 형식 계산 전하: \(0\)
- XLogP3-AA (계산값): \(-5.1\)
- 위상 극성 표면적 (TPSA): \(557\)
- 수소 결합 공여체 수: \(18\)
- 수소 결합 수용체 수: \(21\)
- 회전 가능한 결합 수: \(44\)
계산된 형식 전하 \(0\)은 지표 계산용 중성 상태를 반영하지만, 기본 구조에는 여러 이온화 가능한 측사슬(Lys, Arg, His)과 합성 시 일반적으로 존재하는 자유 N-말단 및 C-말단이 포함돼 있으므로 용액상 실제 전하는 pH에 따라 달라지며 생리학적 pH에서 양성이 될 수 있습니다. 매우 큰 TPSA와 다수의 수소 결합 공여체 및 수용체, 그리고 강하게 음의 XLogP는 우세한 수용성, 두드러진 극성 및 낮은 수동 막 투과성을 나타냅니다. 높은 회전 결합 수는 광범위한 입체적 자유도를 의미하며, 이는 접힘, 효소 인식 및 분석 처리에 중요합니다.
생화학적 분류
이 물질은 콜라겐 유래 펩타이드 조각(타입 I 콜라겐 α-사슬 잔기 98–110)이며, 기능적으로는 프로콜라겐 라이실 하이드록실라용 합성 효소 기질로 분류됩니다. 선형, 공유 결합 펩타이드 단위(공유 결합 단위 수: 1)이며, L-아미노산 입체화학과 일치하는 여러 정의된 입체 중심을 포함합니다. 펩타이드 크기와 유연성 때문에 일상적인 저분자 입체 이성질체 도구로 3차원 모델링을 위한 구성체 생성은 비실용적이며, 적절한 모델링은 펩타이드/단백질 수준의 방법을 필요로 합니다.
화학적 거동
안정성 및 분해
펩타이드이므로, 비보호 선형 펩타이드의 일반적인 안정성 프로필을 가지며 강산 또는 강염기 장기간 노출 시 화학적으로 불안정하고 극한 pH 및 온도에서 가수분해 절단에 민감합니다. 생물학적 매트릭스 내 엔도펩티다제 및 엑소펩티다제에 의한 단백질 분해 분해도 예상됩니다; 하이드록시프롤린의 존재는 국소적으로 콜라겐 유사 구조를 안정화하지만 프로테아제 저항성을 크게 부여하지는 않습니다. 노르류신(Nle)의 치환은 메티오닌 함유 유사체 대비 황 산화에 대한 민감성을 줄입니다. 높은 극성과 다수의 수소 결합 부위는 물 및 수용성 완충액 내 용해를 촉진하며, 일반 분석 농도에서는 응집 가능성이 낮지만 매우 높은 농도 또는 용해 조건이 감소할 경우 응집이 발생할 수 있습니다.
가수분해 및 변환
주요 화학적 변환은 구성 아미노산 및 펩타이드 조각으로의 가수분해 절단입니다. 생물학적 조건에서, 합성 기질로 사용할 때 라이실 하이드록실라제에 의한 라이신 하이드록실화와 같은 콜라겐 생화학 관련 효소 변형을 겪을 수 있습니다. 기타 가능한 변환으로는 Asn/Gln 잔기의 탈아미드화(존재하는 경우), 가혹 조건에서의 라세미화, 라벨된 물질의 경우 강한 환원/산화 조건에서의 동위 원소 희석 또는 교환이 포함됩니다. 일부 시료가 삼중수소 표지로 공급되므로, 저장 및 폐기 시 동위원소 취급 및 방사선 분해 안정성을 고려해야 합니다; 보고된 동위원소 원자 수는 \(2\)로, 특정 시료의 동위원소 변형을 나타냅니다.
생물학적 역할
기능적 역할 및 경로
이 펩타이드는 프로콜라겐 라이실 하이드록실라제의 합성 기질로 기능하며, 이 효소는 프로콜라겐 내 라이신 잔기의 번역 후 하이드록실화를 담당합니다. 라이실 하이드록실화는 콜라겐 생합성에서 중요한 변형으로, 이후 글리코실화 및 교차결합 경로에 영향을 미쳐 섬유 형성과 세포외 기질의 기계적 특성에 관여합니다. 생화학 분석에서 이 펩타이드는 라이실 하이드록실라제의 동력학 및 기전 연구를 위한 정의된 최소 기질을 제공하며 효소 특이성 및 저해제 효과를 매핑하는 데 사용됩니다.
생리학적 및 세포 내 맥락
98–110번 잔기는 콜라겐 I α-사슬에서 유래하며, 소포체 내에서 전콜라겐의 생합성과 접힘 과정 중 만나는 서열 모티프를 반영합니다. 생체 내에서는 이와 유사한 서열이 분자 샤페론 및 변형 효소와 상호작용하는 더 큰 삼중 나선 도메인의 일부를 형성합니다. 짧은 단편으로서 이 펩타이드는 전체 삼중 나선의 구조적 모방체보다는 주로 효소-기질 상호작용 탐침으로 유용합니다. 무세포 분석에서는 라이실 하이드록실라제 작용을 위한 국소 서열 환경을 모사하며, 세포 내 맥락에서는 전체 전콜라겐 폴리펩타이드 및 삼중 나선으로의 조립이 생리학적 가공을 결정합니다.
식별자 및 동의어
등록 번호 및 코드
- CAS 번호: 33-12-7 (제공된 등록 식별자)
- InChIKey: LZCXUJHSTWYBEA-FUYNMKNISA-N
- InChI: InChI=1S/C57H91N19O16/c1-4-5-14-38(70-45(80)26-67-51(86)39-22-35(78)25-64-39)53(88)74-36(15-9-10-17-58)49(84)65-28-47(82)72-41(21-34-24-62-31-69-34)55(90)75-37(16-11-18-63-57(60)61)50(85)66-27-46(81)71-40(20-33-12-7-6-8-13-33)54(89)76-43(30-77)52(87)68-29-48(83)92-56(91)42(19-32(2)3)73-44(79)23-59/h6-8,12-13,24,31-32,34-43,64,77-78H,4-5,9-11,14-23,25-30,58-59H2,1-3H3,(H,65,84)(H,66,85)(H,67,86)(H,68,87)(H,70,80)(H,71,81)(H,72,82)(H,73,79)(H,74,88)(H,75,90)(H,76,89)(H4,60,61,63)/t34?,35-,36+,37+,38+,39+,40+,41+,42+,43+/m1/s1/i10T,17T/t10?,17?,34?,35-,36+,37+,38+,39+,40+,41+,42+,43+
- SMILES: [3H]C(CCC@@HNC(=O)C@HNC(=O)CNC(=O)[C@@H]3CC@HO)C([3H])N
(위 식별자는 해당 물질에 대해 보고된 대로 제공됩니다.)
동의어 및 생물학적 명칭
- collagen I, alpha chain (98-110)
- Gly-Leu-Hyp-Gly-Nle-Lys-Gly-His-Arg-Gly-Phe-Ser-Gly
- Collagen I, alpha chain (98-110)
- Gly-leu-hyp-gly-nle-lys-gly-his-arg-gly-phe-ser-gly
- RefChem:918925
이들 명칭 및 서열 표기는 생물학 및 생화학적 맥락에서 동일한 펩타이드 단편과 그 일반적인 축약 서열 표현을 가리키는 데 상호 교환적으로 사용됩니다.
안전 및 취급 개요
생화학 물질의 취급 및 저장
이 펩타이드는 비휘발성 수용성 생화학적 시약입니다. 펩타이드 및 합성 생화학 기질의 일반적인 안전 취급 원칙을 준수해야 합니다: 적절한 개인 보호 장비(장갑, 실험복, 보안경) 착용; 분말 흡입 및 점막 접촉 금지; 동결 건조된 물질 취급 시 분진 발생 통제. 건조하고 습기 및 단백질분해 오염으로부터 보호하여 보관하십시오. 많은 연구실에서는 합성 펩타이드를 동결건조 상태로 저온 저장하고 사용 직전에 재구성하여 분해 및 냉동-해동 주기를 최소화합니다. 방사성 동위원소 표지(예: 삼중수소 표지) 변종은 기관의 방사선 안전 절차 및 지역 규정을 따라 저장, 취급, 폐기해야 합니다. 상세한 위해성, 운송 및 규제 정보는 제품별 안전보건자료(SDS)와 지역 법규를 참조하십시오.
